
We are searching data for your request:
Upon completion, a link will appear to access the found materials.
Nanotechnologia jest wykorzystywana do osiągnięcia nowego sposobu zabijania bakterii odpornych na antybiotyki
Zgodnie z artykułem opublikowanym w tym tygodniu na Nanowerk.com, naukowcy z University of North Carolina (UNC) w Chapel Hill odkryli fundamentalną słabość enzymu, który pomaga „płodnym” bakteriom w wymianie genów, aby uodpornić się na leki. Ingerowanie w enzym ma dodatkowy efekt zabijania bakterii opornych na antybiotyki w kulturach laboratoryjnych. Obecnie trwają badania na zwierzętach nad tymi lekami.
„Nasze odkrycie może doprowadzić do możliwości wybiórczego zabijania bakterii opornych na antybiotyki u pacjentów i zatrzymania rozprzestrzeniania się oporności w warunkach klinicznych” - mówi dr Matt Redinbo, starszy autor badania i profesor chemii, biochemia i biofizyka w UNC.
Badanie oferuje nową broń w walce z bakteriami opornymi na antybiotyki, które stanowią poważny problem zdrowia publicznego. W ostatnim dziesięcioleciu prawie wszystkie rodzaje bakterii stały się bardziej odporne na antybiotyki. Bakterie te powodują śmiertelne infekcje, które są naprawdę trudne do leczenia i bardzo kosztowne.
Za każdym razem, gdy ktoś przyjmuje antybiotyk, lek usuwa najsłabsze bakterie z krwiobiegu, ale każda bakteria z mutacją chroniącą przed antybiotykami przeżywa. Te lekooporne drobnoustroje szybko kumulują mutacje i dzielą się nimi z innymi bakteriami poprzez koniugację (odpowiednik krycia).
Koniugacja zaczyna się, gdy dwie bakterie dołączają do swoich błon. Każdy z nich następnie otwiera dziurę w swojej błonie, przez którą przechodzi nić DNA do drugiej. Potem obaj szczęśliwie kontynuują swoją drogę, jeden z nich ma nowe geny. Wiele bakterii o wysokiej lekooporności zależy od enzymu zwanego relaksazą DNA, który pozyskuje i przekazuje swoje geny oporności. Mutacja oferująca oporność na antybiotyki może rozprzestrzenić się w kolonii tak szybko, jak najnowszy hit YouTube.
Badacze przyjrzeli się relaksazie, ponieważ odgrywa ona kluczową rolę w koniugacji. Enzym ten uruchamia i zatrzymuje krążenie DNA między bakteriami.
Zespół kierowany przez doktoranta Scotta Lujana uważał, że może blokować relaksazę, szukając pewnej luki w trójwymiarowym obrazie białka relaksazy. Lujan, absolwent biochemii w School of Medicine, potwierdził swoje przeczucie za pomocą krystalografii rentgenowskiej, która tworzy nanoskalowe obrazy strukturalne enzymu.
Źródło: Nanowerk News